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重組蛋白純化主要方法有三種：

親和層析：在生物分子中有些分子的特定結(jié)構(gòu)部位能夠同其他分子相互識別并結(jié)合，這種結(jié)合既是特異的，又是可逆的， 親和層析就是根據(jù)這樣的原理設(shè)計的蛋白質(zhì)分離純化方法。利用不同的層析柱，采用親和層析的原理，對帶有His，GST 或者MBP標簽的蛋白進行純化，提高了純化效率，增加蛋白純度，簡化操作步驟，是重組蛋白首選的純化方法。

離子交換層析：由于蛋白質(zhì)也有等電點，當?shù)鞍踪|(zhì)處于不同的pH條件下，其帶電狀況也不同。陰離子交換基質(zhì)結(jié)合帶有負電荷的蛋白質(zhì)，所以這類蛋白質(zhì)被留在柱子上，然后通過提高洗脫液中的鹽濃度等措施，將吸附在柱子上的蛋白質(zhì)洗脫下來。結(jié)合較弱的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。常用的離子交換介質(zhì)有DEAE葡聚糖凝膠 A-25和 SP-瓊脂糖凝膠 HP（GE填料）。

凝膠排阻層析：凝膠層析是按照蛋白質(zhì)分子量大小進行分離的技術(shù)，又稱之凝膠過濾，分子篩層析或排阻層析。它的突出優(yōu)點是層析所用的凝膠屬于惰性載體 ，不帶電荷，吸附力弱，操作條件比較溫和，可在相當廣的溫度范圍下進行，不需要有機溶劑，并且對分離成分理化性質(zhì)的保持有獨到之處。